Un nou studiu efectuat la Universitatea din Chicago a arătat că structurile proteice elaborate se acumulează de-a lungul timpului chiar și atunci când nu servesc niciunui scop, deoarece o proprietate biochimică universală și codul genetic forțează selecția naturală să le păstreze.Lucrarea a fost publicată pe 9 decembrie 2020 înNature.
Majoritatea proteinelor din celulele noastre formează complexe specifice cu alte proteine, un proces numit multimerizare. La fel ca alte tipuri de complexitate din biologie, se crede că multimerii persistă de-a lungul timpului, deoarece conferă un beneficiu funcțional favorizat de selecția naturală .
„Cum evoluează complexitatea este una dintre marile întrebări ale biologiei evolutive”, a declarat autorul senior Joseph Thornton, dr., Profesor de genetică umană, ecologie și evoluție la Universitatea din Chicago. „Explicația clasică este că structurile elaborate trebuie să existe deoarece conferă un anumit beneficiu funcțional organismului, astfel încât selecțianaturală determină stări de complexitate din ce în ce mai mari. În mod evident, în unele cazuri complexitatea este adaptativă, precum evoluția ochiului: ochii complexi văd mai bine decât cele simple. Dar la nivel molecular , am constatat că există și alte mecanisme simple care determină acumularea complexității. "
Echipa de cercetare, condusă de Thornton și colegul postdoctoral al Universității din Chicago, Georg Hochberg, dr., Și-a propus să studieze evoluția multimerizării într-o familie de proteine numite receptori de hormoni steroizi, care se asamblează în perechi (numiți dimeri).
Ei au folosit o tehnică numită reconstrucție proteică ancestrală, un fel de „călătorie în timp” moleculară, a spus Thornton, care le-a permis să recreeze proteine antice în laborator și să examineze experimental cum au fost afectate de mutații care s-au întâmplat cu sute de milioane de ani în urmă.
Spre surprinderea lor, au descoperit că proteinele antice nu funcționau diferit atunci când erau asamblate într-un dimer decât dacă nu ar fi evoluat niciodată pentru a se dimeriza deloc. Nu a fost nimic util sau benefic în formarea complexului.
Explicația pentru care forma dimerică a receptorului a persistat timp de 450 de milioane de ani sa dovedit a fi surprinzător de simplă. „Aceste proteine au devenit treptat dependente de interacțiunea lor, chiar dacă nu este nimic util în acest sens”, a explicat Hochberg, care este acum lider de grup la Institutul Max Planck din Marburg, Germania. "Părțile proteinei care formează interfața în care partenerii se leagă au acumulat mutații care au fost tolerabile după evoluția dimerului, dar ar fi fost dăunătoare în starea solo. Acest lucru a făcut ca proteina să fie complet dependentă de forma dimerică și ar putea nu se mai întorc. Complexitatea inutilă s-a înrădăcinat, în esență pentru totdeauna. "
Cercetătorii au arătat că principiile biochimice, genetice și evolutive simple fac inevitabilă înrădăcinarea complexelor moleculare. Genele care codifică fiecare proteină sunt supuse unei grindini constante de mutații de-a lungul generațiilor, dintre care multe ar perturba capacitatea proteinei de a se plia și de a funcționa corespunzător. O formă de selecție naturală numită selecție purificatoare elimină aceste mutații dăunătoare din populație.
Odată ce o proteină evoluează pentru a se multimeriza, părțile care formează interfața pot acumula mutații care ar fi dăunătoare dacă proteina ar fi în stare solo, atât timp cât acestea pot fi tolerate în multimer. Selecția purificatoare întărește apoi forma complexă, împiedicând revenirea la starea solo.
Cercetătorii au arătat că o regulă simplă și universală a biochimiei stă la baza înrădăcinării. Proteinele sunt alcătuite din aminoacizi, care pot fi solubili în apă sau hidrofobi, ceea ce înseamnă că se dizolvă ușor în ulei, dar nu în apă. De obicei, proteinele se pliază, astfel încât aminoacizii solubili în apă sunt la exterior și aminoacizii hidrofobi sunt la interior. Mutațiile care fac suprafața unei proteine mai solubile în ulei afectează plierea acesteia, astfel încât selecția purificatoare le îndepărtează dacă apar în proteinele solo.
Dacă proteina evoluează spre multimerizare, acei aminoacizihidrofobi de pe suprafața interfeței sunt ascunși de apă și devin invizibili pentru selecția purificatoare. Multimerul este apoi înrădăcinat, deoarece revenirea la starea solo ar expune interfața acum solubilă în ulei și dăunătoare.
Acest „clichet hidrofob” pare a fi universal. Cercetătorii au analizat o bază de date masivă de structuri proteice , inclusiv sute de dimeri și proteine solo asociate, și au descoperit că marea majoritate a interfețelor au devenit atât de hidrofobe încât forma dimerică este adânc înrădăcinată.
Acest mecanism, care funcționează pe mii de proteine de-a lungul a sute de milioane de ani, ar putea conduce la acumularea treptată a multor complexe inutile în interiorul celulelor.
"Unele complexe au cu siguranță funcții importante, dar chiar și acelea vor fi înrădăcinate de clichetul hidrofob, făcându-le mai greu de pierdut decât ar fi altfel", a spus Hochberg. "Cu clichetul care funcționează constant în fundal, celulele noastre au construit probabil un stoc masiv de complexe înrădăcinate, dintre care multe nu au îndeplinit niciodată o funcție utilă sau de mult au încetat să o facă."
Direcțiile viitoare includ investigarea dacă alte interacțiuni decât multimerizarea pot fi sau nu rezultatul înrădăcinării. „Aceasta a fost o poveste despre proteinele care dimerizează cu alte copii ale lor, ceea ce este un proces foarte comun”, a spus Thornton. "Dar există o mulțime de alte interacțiuni în celule și credem că este posibil ca unele dintre acestea să se fi acumulat în timpul evoluției din cauza unui tip similar de dependență dobândită de complexitatea moleculară."
https://phys.org/news/2020-12-simple-evolution-useless-complexity.html